Почему разные опсины реагируют на разные фотоны

[granit201z]

Не знаю, может стоило разместить тему в "медицине", но как по мне это чистая физика. Известно, что белок родопсин (в палочках) изменяет свою конформацию, когда под действием света 11-цис-ретиналь превращается в ол-транс-ретиналь. Это приводит к запуску реакций, которые закрывают натриевые каналы и в конце концов палочка испускает сигнал в нейросеть. Сам же ретиналь через какое то время возвращается в исходное состояние и родопсин возвращается в исходное состояние. И вся система готова к поглощению нового фотона

В колбочках все происходит аналогично, но там несколько другие опсины. Но и там главное "действующее лицо" все тот же 11-цис-ретиналь.

Вот собственно вопрос заключается в том - а как такое возможно? То есть когда ретиналь находится внутри родопсина, то он преимущественно реагирует на свет 500 нм. Когда речь про опсин красной колбочки то 570 нм, зеленой колбочки 535 нм и синей колбочки 445 нм. Разумеется речь о пиках, так то и на другие длины реагирует, но наиболее интенсивно на указанные

Чистый же 11-цис-ретиналь вообще реагирует только в ультрафиолетовой зоне на 380 нм

Почему разные опсины по разному изменяют энергию изомеризации 11-цис-ретиналя?

[EUgeneUS]

granit201z
А в остальном Вас не удивляет, что белки могут катализировать всякие разные химические реакции?

[granit201z]

EUgeneUS в сообщении #1716437 писал(а):

А в остальном Вас не удивляет, что белки могут катализировать всякие разные химические реакции?

Ну так, немного. Но там, плюс минус, я себе могу это представить как "ключ-замок". Т.е. лиганд прицепляется к белку, как ключ к замку, чем меняет его конформацию (за счет того, что как ни крути, а белок не может игнорировать его силовое воздействие). От этого составляющие элементы белка (разные радикалы, в том числе и заряженные) куда то да сдвигаются, чем и активируют эти катализаторские способности

-- 27.01.2026, 21:08 --

А тут как то непонятно. Всего то 2 варианта есть . либо цис ретиналь, либо транс ретиналь. Будь у него какие то промежуточные состояния, его бы можно было и инфракрасными фотонами потихонечку потихонечку превратить

[Alex-Yu]

granit201z в сообщении #1716430 писал(а):

Чистый же 11-цис-ретиналь вообще реагирует только в ультрафиолетовой зоне на 380 нм

Напрашивается аналогия с сенсибилизацией галогеносеребряных фотоматериалов (старая-добрая фотопленка в т.ч.). Чистый бромид серебра реагирует только на синий и более жесткий свет. Но добавки, поглощающие свет в более длинноволновом диапазоне, приводят к тому, что фотоматериал становится чувствительным даже к красному свету.

[EUgeneUS]

granit201z в сообщении #1716441 писал(а):

Всего то 2 варианта есть . либо цис ретиналь, либо транс ретиналь.

При этом:
1. Переход все-транс-ретиналь в 11-цис-ретиналь происходит вне опсинов и с затратами АТФ. То есть 11-цис-ретиналь - состояние с большей энергией, чем все-транс-ретиналь.
2. Вы написали, что Вам не очень сложно представить:

granit201z в сообщении #1716441 писал(а):

Но там, плюс минус, я себе могу это представить как "ключ-замок". Т.е. лиганд прицепляется к белку, как ключ к замку, чем меняет его конформацию (за счет того, что как ни крути, а белок не может игнорировать его силовое воздействие). От этого составляющие элементы белка (разные радикалы, в том числе и заряженные) куда то да сдвигаются, чем и активируют эти катализаторские способности

3. С учетом пункта 1 и 2, Вам должно быть также несложно представить, что некий гипотетический белок катализирует переход из 11-цис-ретиналь во все-транс-ретиналь с выделением энергии.

Так почему же сложно представить, что некий белок, описин, катализирует эту реакцию не до конца. То есть снижает порог, но не полностью, не до состояния, когда реакция происходит спонтанно?

Понятно, что слова выше - это некое словесное описание для "визуализаций". Строгое описание тут невозможно без привлечение методов физ-био-химии. И является скорее всего предметом не одной научной статьи.

[pppppppo_98]

granit201z в сообщении #1716441 писал(а):

От этого составляющие элементы белка (разные радикалы, в том числе и заряженные) куда то да сдвигаются, чем и активируют эти катализаторские способности

Ну вот подумайте что кроме того при взаимодействии с разными опсинами в ретинали как-то сдвигаются электронная плотность, и ретиналь переходит в разные (энергетически в зависимости от опсина) напряженные но равновесные состояния ( с точки зрения основного состояния свободной ретинали), которые не распадаются из-за стабилизирующего воздействия опсина . И так пока не упадет фотон который выведет систему из равновесия

[madschumacher]

(Оффтоп)

Боги, как много "слышал звон"...

granit201z в сообщении #1716430 писал(а):

Известно, что белок родопсин (в палочках) изменяет свою конформацию, когда под действием света 11-цис-ретиналь превращается в ол-транс-ретиналь.

Не меняет конформацию, а цис-транс изомеризуется. Конформации -- это стереоизомеры, которые могут термически переходить друг в друга. С цис-транс изомерией так не работает (поэтому все дальнейшие рассуждения о катализе энзимами -- это бред, т.к. это не термическая, а фотохимическая реакция). Подробнее про разницу конформеров от других стереоизомеров можно почитать в этой методичке (раздел 2.1).

granit201z в сообщении #1716430 писал(а):

Вот собственно вопрос заключается в том - а как такое возможно? То есть когда ретиналь находится внутри родопсина, то он преимущественно реагирует на свет 500 нм. Когда речь про опсин красной колбочки то 570 нм, зеленой колбочки 535 нм и синей колбочки 445 нм. Разумеется речь о пиках, так то и на другие длины реагирует, но наиболее интенсивно на указанные

Там всё очень просто: это аналог сольватохромного сдвига. Если вы один и тот же флуорофор нальёте в разные растворители, то цвета (спектры), которые вы будете получать будут чуток разными, просто потому что молекулы растворителя чуток по-разному искажают и сольватируют молекулу, и даже просто другое распределение зарядов будет влиять на электронную структуру интересуемой молекулы, что будет приводить к тем же сдвигам. То же самое происходит и в опсинах: разные структуры карманов по-разному деформируют ретиналь и дают разное распределение зарядов, поэтому спектры поглощения будут разные.

[granit201z]

madschumacher в сообщении #1716623 писал(а):

Не меняет конформацию, а цис-транс изомеризуется

Подождите. Насколько я понимаю, "цис транс изомеризуется" это ретиналь. С самим же родопсином в любом случае что то тоже происходит, когда "змея" ретиналя вытягивает свой свернутый "хвост", находясь внутри родопсина. Он же неспроста в этом случае начинает оказывать влияние на трансдуцин. Насколько я могу понимать, пространственная структура родопсина в этом случае несколько изменяется. Это я назвал "изменением конформации" выше. Может и неточно, но эта фраза совершенно точно не к ретиналю относилась

-- 29.01.2026, 13:22 --

pppppppo_98 в сообщении #1716605 писал(а):

granit201z в сообщении #1716441 писал(а):

От этого составляющие элементы белка (разные радикалы, в том числе и заряженные) куда то да сдвигаются, чем и активируют эти катализаторские способности

Ну вот подумайте что кроме того при взаимодействии с разными опсинами в ретинали как-то сдвигаются электронная плотность, и ретиналь переходит в разные (энергетически в зависимости от опсина) напряженные но равновесные состояния ( с точки зрения основного состояния свободной ретинали), которые не распадаются из-за стабилизирующего воздействия опсина . И так пока не упадет фотон который выведет систему из равновесия

Спасибо. Выглядит убедительно

[madschumacher]

granit201z в сообщении #1716632 писал(а):

Это я назвал "изменением конформации" выше. Может и неточно, но эта фраза совершенно точно не к ретиналю относилась

Да, перечитал, и такое описание корректно и адекватно. Извиняюсь за наезд.